Lompat ke isi

Asetilkolinesterase

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
"ACHE" beralih ke halaman ini. Untuk kegunaan lain, lihat Ache.

Asetilkolinesterase
Image
Asetilkolinesterase mengatalisis hidrolisis asetilkolina menjadi ion asetat dan kolina.
Pengidentifikasi
Nomor EC3.1.1.7
Nomor CAS9000-81-1
Basis data
IntEnztinjauan IntEnz
BRENDAentri BRENDA
ExPASytinjauan NiceZyme
KEGGentri KEGG
MetaCycjalur metabolik
PRIAMprofil
Struktur PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Ontologi GenAmiGO / EGO

Asetilkolinesterase (Bahasa Inggris: acetylcholinesterase, disingkat AChE)[1] atau asetilkolina asetilhidrolase, yang juga dikenal sebagai AChase atau asetilhidrolase—adalah jenis utama enzim kolinesterase di dalam tubuh, yang pada manusia dikodekan oleh gen ACHE. Enzim ini mengkatalisis pemecahan asetilkolina dan beberapa ester kolina lainnya yang berfungsi sebagai neurotransmiter:

asetilkolina + H2O = kolina + asetat

Enzim ini terutama ditemukan pada sambungan neuromuskular dan sinapsis kimiawi tipe kolinergik, aktivitasnya berfungsi untuk menghentikan transmisi sinaptik kolinergik. Enzim ini termasuk dalam keluarga enzim karboksilesterase. Enzim ini merupakan target utama penghambatan oleh senyawa organofosforus, seperti agen saraf dan pestisida.

Struktur dan mekanisme enzim

[sunting | sunting sumber]
Image
Mekanisme kerja AChE[2]

AChE adalah hidrolase yang menghidrolisis ester kolina. Enzim ini memiliki aktivitas katalitik yang sangat tinggi—setiap molekul AChE menguraikan sekitar 5.000 molekul asetilkolina (ACh) per detik,[3] mendekati batas yang dimungkinkan oleh difusi substrat.[4][5] Situs aktif AChE terdiri dari dua sub-situs: situs anionik dan sub-situs esteratik. Struktur dan mekanisme kerja AChE telah dipahami melalui analisis struktur kristal enzim tersebut.[6][7]

Sub-situs anionik mengakomodasi gugus amina kuaterner bermuatan positif pada asetilkolina, serta substrat dan penghambat kationik lainnya. Substrat kationik tidak diikat oleh asam amino bermuatan negatif pada situs anionik, melainkan melalui interaksi dengan 14 residu aromatik yang melapisi gorge menuju situs aktif.[8][9][10] Ke-14 asam amino pada celah aromatik tersebut sangat terkonservasi di berbagai organisme.[11] Di antara asam amino aromatik tersebut, triptofan 84 memegang peranan krusial; substitusinya dengan alanina menyebabkan penurunan reaktivitas hingga 3.000 kali lipat.[12] Celah tersebut memiliki kedalaman sekitar 20 angstrom dan lebar lima angstrom.[13]

Sub-situs esteratik, tempat asetilkolina dihidrolisis menjadi asetat dan kolin, mengandung triad katalitik yang terdiri dari tiga asam amino: serina 203, histidina 447, dan glutamat 334. Ketiga asam amino ini serupa dengan triad pada protease serina lainnya, namun berbeda karena glutamat merupakan anggota ketiga, bukan aspartat. Selain itu, triad ini memiliki kiralitas yang berlawanan dengan triad pada protease lainnya.[14] Reaksi hidrolisis ester karboksil menghasilkan pembentukan kompleks asil-enzim dan kolina bebas. Selanjutnya, kompleks asil-enzim mengalami serangan nukleofilik oleh molekul air—yang dibantu oleh gugus histidina 440—sehingga melepaskan asam asetat dan meregenerasi enzim bebas tersebut.[15][16]

Organisme

[sunting | sunting sumber]

AChE ditemukan pada banyak organisme termasuk manusia, mamalia, invertebrata, dan tumbuhan.[17][18][19][20]

Pada manusia, AChE merupakan enzim kolinergik yang berperan dalam hidrolisis neurotransmiter asetilkolina (ACh) menjadi komponen penyusunnya, yaitu kolina dan asetat. Secara umum pada manusia dan mamalia, AChE terutama berperan dalam menghentikan transmisi impuls pada sinapsis kolinergik melalui hidrolisis cepat neurotransmiter asetilkolina.[17] Pada invertebrata, AChE memainkan peran serupa dalam proses konduksi saraf di sambungan neuromuskular. Enzim ini biasanya terletak pada membran hewan-hewan tersebut dan mengendalikan arus ion pada membran yang dapat tereksitasi.[19][20]

Pada tumbuhan, fungsi biologis AChE kurang dipahami dengan jelas, dan keberadaannya diketahui melalui bukti tidak langsung mengenai aktivitasnya. Sebagai contoh, sebuah studi terhadap Solanum lycopersicum (tomat) mengidentifikasi 87 gen SlAChE yang mengandung domain lipase/asilhidrolase GDSL. Studi tersebut juga menunjukkan adanya regulasi naik dan turun pada gen-gen SlAChE dalam kondisi cekaman salinitas.[17]

Beberapa fungi laut diketahui menghasilkan senyawa yang menghambat AChE. Namun, peran spesifik dan mekanisme kerja AChE pada fungi belum dipelajari sebaik pada manusia dan mamalia. Keberadaan dan peran AChE pada bakteri belum terdokumentasi dengan baik.[20]

Fungsi biologis

[sunting | sunting sumber]

Selama transmisi saraf, ACh dilepaskan dari neuron prasinaptik ke dalam celah sinaptik dan berikatan dengan reseptor ACh pada membran pascasinaptik, sehingga meneruskan sinyal dari saraf. AChE terkonsentrasi di celah sinaptik, tempat enzim ini menghentikan transmisi sinyal dengan menghidrolisis ACh.[3] Kolina yang dibebaskan diserap kembali oleh neuron prasinaptik, dan ACh disintesis melalui penggabungan dengan asetil-KoA berkat kerja enzim kolina asetiltransferase.[21][22]

Relevansi dengan penyakit

[sunting | sunting sumber]

Obat atau toksin yang menghambat AChE menyebabkan persistensi konsentrasi ACh yang tinggi di dalam sinapsis, yang berujung pada peningkatan sinyal kolinergik di dalam sistem saraf pusat, ganglia otonom, dan sambungan neuromuskular.[23]

Image
Mekanisme penghambat AChE

Penghambat AChE yang bersifat ireversibel dapat menyebabkan kelumpuhan otot, kejang, penyempitan bronkus, dan kematian akibat asfiksia. Organofosfat, yaitu ester dari asam fosfat, merupakan golongan penghambat AChE ireversibel.[24] Pemecahan OP oleh AChE menyisakan gugus fosforil pada situs esteratik; gugus ini lambat terhidrolisis (memakan waktu hingga hitungan hari) dan dapat terikat secara kovalen. Penghambat AChE ireversibel telah digunakan dalam insektisida (misalnya malation) dan gas saraf untuk peperangan kimia (misalnya sarin dan VX). Karbamat, yaitu ester dari asam N-metilkarbamat, adalah penghambat AChE yang terhidrolisis dalam hitungan jam dan telah digunakan untuk tujuan medis (misalnya fisostigmin untuk pengobatan glaukoma). Penghambat reversibel menempati situs esteratik dalam waktu singkat (detik hingga menit) dan digunakan untuk mengobati berbagai penyakit sistem saraf pusat. Tetrahidroaminoakridina (THA) dan donepezil telah disetujui oleh FDA untuk meningkatkan fungsi kognitif pada penyakit Alzheimer. Rivastigmin juga digunakan untuk mengobati Alzheimer dan demensia tubuh Lewy, sedangkan piridostigmin bromida digunakan untuk mengobati miastenia gravis.[25][26][27][28][29][30]

Salah satu penghambat endogen AChE pada neuron adalah mikroRNA Mir-132, yang dapat membatasi peradangan di otak dengan membungkam ekspresi protein ini dan memungkinkan ACh bekerja dalam kapasitas antiinflamasi.[31]

Telah terbukti pula bahwa bahan aktif utama dalam Cannabis, yaitu tetrahidrokanabinol, merupakan penghambat kompetitif bagi asetilkolinesterase.[32]

Distribusi

[sunting | sunting sumber]

AChE ditemukan pada berbagai jenis jaringan penghantar: saraf dan otot, jaringan sistem saraf pusat dan tepi, serabut motorik dan sensorik, serta serabut kolinergik dan nonkolinergik. Aktivitas AChE lebih tinggi pada neuron motorik dibandingkan pada neuron sensorik.[33][34][35]

Asetilkolinesterase juga ditemukan pada membran sel darah merah; di sana, berbagai bentuk enzim ini membentuk antigen golongan darah Yt.[36]

Gen AChE

[sunting | sunting sumber]

Pada manusia dan mamalia, asetilkolinesterase dikodekan oleh satu gen AChE tunggal, sedangkan beberapa invertebrata memiliki banyak gen asetilkolinesterase. Perlu dicatat bahwa manusia dan vertebrata tingkat tinggi juga mengodekan paralog yang berkerabat dekat, yaitu BCHE (butirilkolinesterase), yang memiliki identitas asam amino sebesar 50% terhadap ACHE.[37] Keragaman produk transkripsi dari satu-satunya gen ini muncul akibat penjalinan mRNA alternatif dan asosiasi pascatranslasi antara subunit katalitik dan struktural. Terdapat tiga bentuk yang diketahui: T (tail atau ekor), R (read-through), dan H (hidrofobik).[38]

AChET

[sunting | sunting sumber]

Bentuk utama asetilkolinesterase yang ditemukan di otak, otot, dan jaringan lainnya adalah spesies hidrofilik, yang membentuk oligomer terikat-disulfida dengan subunit struktural yang mengandung kolagen atau lipid. Pada tautan neuromuskular, AChE diekspresikan dalam bentuk asimetris yang berasosiasi dengan subunit ColQ. Di sistem saraf pusat, enzim ini berasosiasi dengan PRiMA (Proline-Rich Membrane Anchor) untuk membentuk struktur simetris. Dalam kedua kasus tersebut, jangkar ColQ atau PRiMA berfungsi mempertahankan enzim di tautan antarsel—ColQ untuk tautan neuromuskular dan PRiMA untuk sinapsis.

AChEH

[sunting | sunting sumber]

Bentuk lain yang dihasilkan melalui penyambungan alternatif dan diekspresikan terutama pada jaringan eritroid ini berbeda pada bagian C-terminus, serta mengandung peptida hidrofobik yang dapat dipotong dan memiliki situs jangkar PI. Bentuk ini berasosiasi dengan membran melalui gugus fosfoinositol (PI) yang ditambahkan secara pascatranslasi.[39]

AChER

[sunting | sunting sumber]

Sejauh ini, tipe ketiga ini hanya ditemukan pada Torpedo sp. dan mencit, meskipun keberadaannya juga dihipotesiskan pada organisme lain. Tipe ini diperkirakan terlibat dalam respons stres dan (kemungkinan) peradangan.[40]

Tata nama

[sunting | sunting sumber]

Variasi tata nama ACHE dan kolinesterase secara umum dibahas pada bagian Kolinesterase § Jenis dan tata nama

Penghambat

[sunting | sunting sumber]

Untuk asetilkolinesterase (AChE), penghambat reversibel adalah penghambat yang tidak berikatan secara ireversibel dengan AChE maupun menonaktifkannya.[41] Obat-obatan yang menghambat asetilkolinesterase secara reversibel sedang diteliti sebagai pengobatan antara lain untuk penyakit Alzheimer dan miastenia gravis. Contohnya meliputi takrina dan donepezil.[42]

Paparan terhadap penghambat asetilkolinesterase merupakan salah satu dari beberapa penjelasan yang diteliti terkait gejala kognitif kronis yang dialami para veteran setelah kembali dari Perang Teluk. Para tentara diberi dosis AChEI piridostigmin bromida (PB) sebagai perlindungan terhadap senjata agen saraf. Dengan mempelajari kadar asetilkolina menggunakan mikrodialisis dan HPLC-ECD, para peneliti di Fakultas Kedokteran Universitas South Carolina menemukan bahwa, jika dikombinasikan dengan faktor stres, PB dapat memicu respons kognitif.[43]

Lihat juga

[sunting | sunting sumber]

Referensi

[sunting | sunting sumber]
  1. ↑ "Acetylcholinesterase". UniProt (dalam bahasa Inggris). Diakses tanggal Maret 23, 2026.
  2. ↑ Katzung BG (2001). "Introduction to Autonomic Pharmacology". Basic and Clinical Pharmacology (Edisi 8th). McGraw-Hill. hlm. 75–91. ISBN 978-0-07-160405-5.
  3. 1 2 Purves D, Augustine GJ, Fitzpatrick D, Katz LC, LaMantia AS, McNamara JO, et al. (2001). "Chapter 6. Neurotransmitters: Acetylcholine". Neuroscience (dalam bahasa Inggris) (Edisi 2nd). Sunderland (MA): Sinauer Associates. ISBN 978-0-87893-697-7.
  4. ↑ Quinn DM (1987). "Acetylcholinesterase: enzyme structure, reaction dynamics, and virtual transition states". Chemical Reviews. 87 (5): 955–79. doi:10.1021/cr00081a005.
  5. ↑ Taylor P, Radić Z (1994). "The cholinesterases: from genes to proteins". Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 34: 281–320. doi:10.1146/annurev.pa.34.040194.001433. PMID 8042853.
  6. ↑ Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, et al. (Agustus 1991). "Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein". Science. 253 (5022): 872–9. Bibcode:1991Sci...253..872S. doi:10.1126/science.1678899. PMID 1678899. S2CID 28833513.
  7. ↑ Sussman JL, Harel M, Silman I (Juni 1993). "Three-dimensional structure of acetylcholinesterase and of its complexes with anticholinesterase drugs". Chem. Biol. Interact. 87 (1–3): 187–97. Bibcode:1993CBI....87..187S. doi:10.1016/0009-2797(93)90042-W. PMID 8343975.
  8. ↑ Radić Z, Gibney G, Kawamoto S, MacPhee-Quigley K, Bongiorno C, Taylor P (Oktober 1992). "Expression of recombinant acetylcholinesterase in a baculovirus system: kinetic properties of glutamate 199 mutants". Biochemistry. 31 (40): 9760–7. doi:10.1021/bi00155a032. PMID 1356436.
  9. ↑ Ordentlich A, Barak D, Kronman C, Ariel N, Segall Y, Velan B, et al. (Februari 1995). "Contribution of aromatic moieties of tyrosine 133 and of the anionic subsite tryptophan 86 to catalytic efficiency and allosteric modulation of acetylcholinesterase". J. Biol. Chem. 270 (5): 2082–91. doi:10.1074/jbc.270.5.2082. PMID 7836436.
  10. ↑ Ariel N, Ordentlich A, Barak D, Bino T, Velan B, Shafferman A (Oktober 1998). "The 'aromatic patch' of three proximal residues in the human acetylcholinesterase active centre allows for versatile interaction modes with inhibitors". Biochem. J. 335 (1): 95–102. doi:10.1042/bj3350095. PMC 1219756. PMID 9742217. publikasi akses terbuka - bebas untuk dibuka
  11. ↑ Ordentlich A, Barak D, Kronman C, Flashner Y, Leitner M, Segall Y, et al. (Agustus 1993). "Dissection of the human acetylcholinesterase active center determinants of substrate specificity. Identification of residues constituting the anionic site, the hydrophobic site, and the acyl pocket". J. Biol. Chem. 268 (23): 17083–95. doi:10.1016/S0021-9258(19)85305-X. PMID 8349597. publikasi akses terbuka - bebas untuk dibuka
  12. ↑ Tougu V (2001). "Acetylcholinesterase: Mechanism of Catalysis and Inhibition". Current Medicinal Chemistry - Central Nervous System Agents. 1 (2): 155–170. doi:10.2174/1568015013358536. Akses tertutup
  13. ↑ Cheng S, Song W, Yuan X, Xu Y (2017). "Gorge Motions of Acetylcholinesterase Revealed by Microsecond Molecular Dynamics Simulations". Scientific Reports. 7 (1) 3219. Bibcode:2017NatSR...7.3219C. doi:10.1038/s41598-017-03088-y. PMC 5468367. PMID 28607438.
  14. ↑ Tripathi A (Oktober 2008). "Acetylcholinsterase: A Versatile Enzyme of Nervous System". Annals of Neurosciences. 15 (4): 106–111. doi:10.5214/ans.0972.7531.2008.150403.
  15. ↑ Pauling L (1946). "Molecular Architecture and Biological Reactions" (PDF). Chemical & Engineering News. 24 (10): 1375–1377. doi:10.1021/cen-v024n010.p1375.
  16. ↑ Fersht A (1985). Enzyme structure and mechanism. San Francisco: W.H. Freeman. hlm. 14. ISBN 0-7167-1614-3.
  17. 1 2 3 Sarangle Y, Bamel K, Purty RS (2023). "Identification of Acetylcholinesterase Like Gene Family and Its Expression Under Salinity Stress in Solanum lycopersicum". Journal of Plant Growth Regulation. 43 (3): 940–960. doi:10.1007/s00344-023-11152-3. S2CID 265016505.
  18. ↑ Tripathi A, Srivastava UC (Januari 2, 2010). "Acetylcholinesterase :A Versatile Enzyme of Nervous System". Annals of Neurosciences. 15 (4): 106–111. doi:10.5214/ans.0972.7531.2008.150403.
  19. 1 2 Gaitonde D, Sarkar A, Kaisary S, Silva CD, Dias C, Rao DP, et al. (2006). "Acetylcholinesterase activities in marine snail (Cronia contracta) as a biomarker of neurotoxic contaminants along the Goa coast, West coast of India". Ecotoxicology. 15 (4): 353–358. Bibcode:2006Ecotx..15..353G. doi:10.1007/s10646-006-0075-3. PMID 16676216. S2CID 25702252.
  20. 1 2 3 Nie Y, Yang W, Liu Y, Yang J, Lei X, Gerwick WH, et al. (2020). "Acetylcholinesterase inhibitors and antioxidants mining from marine fungi: Bioassays, bioactivity coupled LC–MS/MS analyses and molecular networking". Marine Life Science & Technology. 2 (4): 386–397. Bibcode:2020MLST....2..386N. doi:10.1007/s42995-020-00065-9.
  21. ↑ Whittaker VP (1990). "The Contribution of Drugs and Toxins to Understanding of Cholinergic Function" (PDF). Trends in Pharmacological Sciences. 11 (1): 8–13. doi:10.1016/0165-6147(90)90034-6. hdl:11858/00-001M-0000-0013-0E8C-5. PMID 2408211.
  22. ↑ Purves D, Augustine GJ, Fitzpatrick D, Hall WC, LaMantia AS, McNamara JO, et al. (2008). Neuroscience (Edisi 4th). Sinauer Associates. hlm. 121–122. ISBN 978-0-87893-697-7.
  23. ↑ English BA, Webster AA (2012). "Acetylcholinesterase and its Inhibitors". Primer on the Autonomic Nervous System. Elsevier. hlm. 631–633. doi:10.1016/b978-0-12-386525-0.00132-3. ISBN 978-0-12-386525-0.
  24. ↑ "National Pesticide Information Center-Diazinon Technical Fact Sheet" (PDF). Diakses tanggal Februari 24, 2012.
  25. ↑ "Clinical Application: Acetylcholine and Alzheimer's Disease". Diakses tanggal Februari 24, 2012.
  26. ↑ Stoelting RK (1999). Anticholinesterase Drugs and Cholinergic Agonists", in Pharmacology and Physiology in Anesthetic Practice. Lippincott-Raven. ISBN 978-0-7817-5469-9. Diarsipkan dari versi asli pada Maret 3, 2016. Diakses tanggal Februari 26, 2012.
  27. ↑ Taylor P, Hardman JG, Limbird LE, Molinoff PB, Ruddon RW, Gilman AG (1996). "5: Autonomic Pharmacology: Cholinergic Drugs". The Pharmacologial Basis of Therapeutics. THe McGraw-Hill Companies. hlm. 161–174. ISBN 978-0-07-146804-6. Diarsipkan dari asli tanggal Maret 4, 2016. Diakses tanggal Februari 26, 2012.
  28. ↑ Blumenthal D, Brunton L, Goodman LS, Parker K, Gilman A, Lazo JS, et al. (1996). "5: Autonomic Pharmacology: Cholinergic Drugs". Goodman & Gilman's The pharmacological basis of therapeutics. New York: McGraw-Hill. hlm. 1634. ISBN 978-0-07-146804-6.
  29. ↑ Drachman DB, Isselbacher KJ, Braunwald E, Wilson JD, Martin JB, Fauci AS, et al. (1998). Harrison's Principles of Internal Medicine (Edisi 14). The McCraw-Hill Companies. hlm. 2469–2472. ISBN 978-0-07-020291-7.
  30. ↑ Raffe RB (2004). Autonomic and Somatic Nervous Systems in Netter's Illustrated Pharmacology. Elsevier Health Science. hlm. 43. ISBN 978-1-929007-60-8.
  31. ↑ Shaked I, Meerson A, Wolf Y, Avni R, Greenberg D, Gilboa-Geffen A, et al. (2009). "MicroRNA-132 potentiates cholinergic anti-inflammatory signaling by targeting acetylcholinesterase". Immunity. 31 (6): 965–73. doi:10.1016/j.immuni.2009.09.019. PMID 20005135.
  32. ↑ Eubanks LM, Rogers CJ, Beuscher AE, Koob GF, Olson AJ, Dickerson TJ, et al. (2006). "A molecular link between the active component of marijuana and Alzheimer's disease pathology". Mol. Pharm. 3 (6): 773–7. doi:10.1021/mp060066m. PMC 2562334. PMID 17140265.
  33. ↑ Massoulié J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Vallette FM (Juli 1993). "Molecular and cellular biology of cholinesterases". Progress in Neurobiology. 41 (1): 31–91. doi:10.1016/0301-0082(93)90040-Y. PMID 8321908. S2CID 21601586.
  34. ↑ Chacko LW, Cerf JA (1960). "Histochemical localization of cholinesterase in the amphibian spinal cord and alterations following ventral root section". Journal of Anatomy. 94 (Pt 1): 74–81. PMC 1244416. PMID 13808985.
  35. ↑ Koelle GB (1954). "The histochemical localization of cholinesterases in the central nervous system of the rat". Journal of Comparative Neurology. 100 (1): 211–35. doi:10.1002/cne.901000108. PMID 13130712. S2CID 23021010.
  36. ↑ Bartels CF, Zelinski T, Lockridge O (Mei 1993). "Mutation at codon 322 in the human acetylcholinesterase (ACHE) gene accounts for YT blood group polymorphism". Am. J. Hum. Genet. 52 (5): 928–36. PMC 1682033. PMID 8488842.
  37. ↑ Johnson G, Moore SW (2012). "Why has butyrylcholinesterase been retained? Structural and functional diversification in a duplicated gene. 2012". Neurochem. Int. 16 (5): 783–797. doi:10.1016/j.neuint.2012.06.016. PMID 22750491. S2CID 39348660.
  38. ↑ Massoulié J, Perrier N, Noureddine H, Liang D, Bon S (2008). "Old and new questions about cholinesterases". Chem. Biol. Interact. 175 (1–3): 30–44. Bibcode:2008CBI...175...30M. doi:10.1016/j.cbi.2008.04.039. PMID 18541228.
  39. ↑ "Entrez Gene: ACHE acetylcholinesterase (Yt blood group)".
  40. ↑ Dori A, Ifergane G, Saar-Levy T, Bersudsky M, Mor I, Soreq H, et al. (2007). "Readthrough acetylcholinesterase in inflammation-associated neuropathies". Life Sci. 80 (24–25): 2369–74. doi:10.1016/j.lfs.2007.02.011. PMID 17379257.
  41. ↑ Millard CB, Kryger G, Ordentlich A, Greenblatt HM, Harel M, Raves ML, et al. (Juni 1999). "Crystal structures of aged phosphonylated acetylcholinesterase: nerve agent reaction products at the atomic level". Biochemistry. 38 (22): 7032–9. doi:10.1021/bi982678l. PMID 10353814. S2CID 11744952.
  42. ↑ Julien RM, Advokat CD, Comaty JE (Oktober 12, 2007). A Primer of Drug Action (Edisi Eleventh). Worth Publishers. hlm. 50. ISBN 978-1-4292-0679-2.
  43. ↑ Macht VA, Woodruff JL, Maissy ES, Grillo CA, Wilson MA, Fadel JR, et al. (Agustus 2019). "Pyridostigmine bromide and stress interact to impact immune function, cholinergic neurochemistry and behavior in a rat model of Gulf War Illness". Brain, Behavior, and Immunity. 80: 384–393. doi:10.1016/j.bbi.2019.04.015. PMC 6790976. PMID 30953774.
  44. ↑ Puopolo T, Liu C, Ma H, Seeram NP (April 19, 2022). "Inhibitory Effects of Cannabinoids on Acetylcholinesterase and Butyrylcholinesterase Enzyme Activities". Medical Cannabis and Cannabinoids. 5 (1): 85–94. doi:10.1159/000524086. PMC 9149358. PMID 35702400.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Tanggal diterjemahkan otomatis (link)

Bacaan lanjutan

[sunting | sunting sumber]

Pranala luar

[sunting | sunting sumber]

Templat:Esterases Templat:Enzymes Templat:Acetylcholine metabolism and transport modulators

Diperoleh dari "https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asetilkolinesterase&oldid=29941338"