Ricin

Padron:Infobox protein familyAng Ricin (binibigkas na ray-sin) ay isang uri ng protina na tinatawag na lectin (protina na kumakapit sa asukal) at isang napakalakas na lason. Ito ay nanggagaling sa mga buto ng halamang castor oil na tinatawag na Ricinus communis.

Ang dami ng ricin na kayang makapatay ng kalahati ng mga daga sa eksperimento (tinatawag na LD50) ay humigit-kumulang 22 micrograms bawat kilo ng timbang ng katawan kapag itinurok sa tiyan. Kapag nalunok naman, mas hindi ito gaanong kalason. Tinatayang ang nakamamatay na dami para sa tao kapag nalunok ay mga 1 milligram bawat kilo ng timbang ng katawan.

Ang ricin ay isang uri ng toxalbumin (nakalalasong protina). Una itong inilarawan ng siyentistang si Peter Hermann Stillmark, na kilala bilang tagapagtatag ng pag-aaral tungkol sa lectin (lectinology). Ang ricin ay may pagkakahawig sa kemikal na tinatawag na robin. ^[1]

Biokemistria

Ang Ricin ay inuuri bilang isang type 2 ribosome-inactivating protein (RIP)[NB]. Samantalang ang type 1 RIPs ay binubuo ng isang chain ng protina na nagtataglay ng catalytic activity, ang type 2 RIPs, na kilala rin bilang holotoxins, ay binubuo ng dalawang magkaibang chain ng protina na bumubuo ng isang heterodimeric complex. Ang Type 2 RIPs ay binubuo ng isang A chain na katumbas ng isang type 1 RIP, na covalently na konektado sa pamamagitan ng isang disulfide bond sa isang B chain na catalytically inactive, ngunit nagsisilbing mamagitan sa transportasyon ng AB protein complex mula sa ibabaw ng cell, sa pamamagitan ng mga vesicle carrier, patungo sa lumen ng endoplasmic reticulum (ER). Ang parehong type 1 at type 2 RIPs ay functionally active laban sa mga ribosome in vitro ; gayunpaman, ang type 2 RIPs lamang ang nagpapakita ng cytotoxicity dahil sa mga katangiang parang lectin ng B chain. Upang maipakita ang ribosome-inactivating function nito, ang ricin disulfide bond ay dapat na reductively cleaved. ^[2]

Mga Sanggunian

↑ "Ricin (from Ricinus communis) as undesirable substances in animal feed-Scientific Opinion of the Panel on Contaminants in the Food Chain". EFSA Journal. 6 (9). European Food Safety Authority: 726. September 2008. doi:10.2903/j.efsa.2008.726.
↑ Wright HT, Robertus JD (July 1987). "The intersubunit disulfide bridge of ricin is essential for cytotoxicity". Archives of Biochemistry and Biophysics. 256 (1): 280–284. doi:10.1016/0003-9861(87)90447-4. PMID 3606124.

[EFSA_Journal-2008-1] "Ricin (from Ricinus communis) as undesirable substances in animal feed-Scientific Opinion of the Panel on Contaminants in the Food Chain". EFSA Journal. 6 (9). European Food Safety Authority: 726. September 2008. doi:10.2903/j.efsa.2008.726.

[Wright-1987-2] Wright HT, Robertus JD (July 1987). "The intersubunit disulfide bridge of ricin is essential for cytotoxicity". Archives of Biochemistry and Biophysics. 256 (1): 280–284. doi:10.1016/0003-9861(87)90447-4. PMID 3606124.

[1]

[2]