Эчтәлеккә күчү

MVK

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/MVK latin yazuında])
MVK
Рәсем
Нинди таксонда бар H. sapiens[1]
Кодлаучы ген MVK[d][1]
Молекуляр функция трансферазная активность[d][2], нуклеотид-связывающий[d][2], kinase activity[d][2], связывание с белками плазмы[d][3], mevalonate kinase activity[d][4][5][4][…], magnesium ion binding[d][2], АТФ-связанные[d][2][2][2], связывание похожих белков[d][6][7][8], связывание с ионом металла[d][2], mevalonate kinase activity[d][4][5][4][…] һәм mevalonate kinase activity[d][9][2][2][…]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][2], цитозоль[d][4][10], пероксисома[d][2][11] һәм цитозоль[d][2][11][12]
Биологик процесс steroid metabolic process[d][2], sterol biosynthetic process[d][2], фосфорилирование[d][2], липидный обмен[d][2], cholesterol metabolic process[d][2], isoprenoid biosynthetic process[d][2][11][13], cholesterol biosynthetic process[d][4][4][14], negative regulation of inflammatory response[d][15], steroid biosynthetic process[d][2], Биосинтез холестерина[d][2][12], regulation of cholesterol biosynthetic process[d][2] һәм cholesterol biosynthetic process[d][2][2][16][…]
Тәэсир итешә geranyl diphosphate[d][17], geranylgeranyl pyrophosphate[d][17] һәм isopentenyl pyrophosphate[d][17]
Шифр КФ 2.7.1.36[1]

MVK (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[18][19]

  1. 1 2 3 UniProt
  2. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 GOA
  3. ↑ Chen L. Genome-wide YFP fluorescence complementation screen identifies new regulators for telomere signaling in human cells // Mol. Cell. Proteomics — American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2010. — ISSN 1535-9476; 1535-9484 — doi:10.1074/MCP.M110.001628 — PMID:21044950
  4. 1 2 3 4 5 6 7 GOA
  5. 1 2 Houten S. M., W Kuis, M Duran et al. Mutations in MVK, encoding mevalonate kinase, cause hyperimmunoglobulinaemia D and periodic fever syndrome // Nature Genetics / M. Axton, T. Faial — NPG, 1999. — ISSN 1061-4036; 1546-1718 — doi:10.1038/9691 — PMID:10369261
  6. ↑ Trigg S. A., Salehi-Ashtiani K., Chen A. A. et al. Widespread Expansion of Protein Interaction Capabilities by Alternative Splicing // Cell — Cell Press, Elsevier, 2016. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/J.CELL.2016.01.029 — PMID:26871637
  7. ↑ Bosak S., Hirozane-Kishikawa T., Dricot A. et al. Towards a proteome-scale map of the human protein–protein interaction network, Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network // Nature / M. Skipper — NPG, Springer Science+Business Media, 2005. — ISSN 1476-4687; 0028-0836 — doi:10.1038/NATURE04209 — PMID:16189514
  8. ↑ D. Potter, Miziorko H. M. Identification of catalytic residues in human mevalonate kinase, Identification of Catalytic Residues in Human Mevalonate Kinase // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1997. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.272.41.25449 — PMID:9325256
  9. ↑ Houten S. M., W Kuis, M Duran et al. Mutations in MVK, encoding mevalonate kinase, cause hyperimmunoglobulinaemia D and periodic fever syndrome // Nature Genetics / M. Axton, T. Faial — NPG, 1999. — ISSN 1061-4036; 1546-1718 — doi:10.1038/9691 — PMID:10369261
  10. ↑ Ronald J A Wanders, Waterham H. R., Koster J. et al. Mevalonate kinase is a cytosolic enzyme in humans // J. Cell Sci. — The Company of Biologists, 2004. — ISSN 0021-9533; 1477-9137 — doi:10.1242/JCS.00910 — PMID:14730012
  11. 1 2 3 Ronald J A Wanders, Waterham H. R., Koster J. et al. Mevalonate kinase is a cytosolic enzyme in humans // J. Cell Sci. — The Company of Biologists, 2004. — ISSN 0021-9533; 1477-9137 — doi:10.1242/JCS.00910 — PMID:14730012
  12. 1 2 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  13. ↑ Ronald J A Wanders, Waterham H. R., Hogenboom S. Cholesterol biosynthesis is not defective in peroxisome biogenesis defective fibroblasts // Molecular Genetics and Metabolism — Elsevier, 2003. — ISSN 1096-7192; 1096-7206 — doi:10.1016/S1096-7192(03)00143-4 — PMID:14680974
  14. ↑ Schafer B. L., Bishop R. W., Kratunis V. J. et al. Molecular cloning of human mevalonate kinase and identification of a missense mutation in the genetic disease mevalonic aciduria // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1992. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — PMID:1377680
  15. ↑ Lachmann H. J. AA amyloidosis complicating hyperimmunoglobulinemia D with periodic fever syndrome: a report of two cases // Arthritis Rheumatol — Wiley, Wiley-Blackwell, 2006. — ISSN 2326-5191; 2326-5205 — doi:10.1002/ART.21901 — PMID:16732551
  16. ↑ Schafer B. L., Bishop R. W., Kratunis V. J. et al. Molecular cloning of human mevalonate kinase and identification of a missense mutation in the genetic disease mevalonic aciduria // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1992. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — PMID:1377680
  17. 1 2 3 IUPHAR/BPS Guide to PHARMACOLOGY
  18. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланган. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән. 2015 елның 25 октябрь көнендә архивланган
  19. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)